ci sono 4 strutture:

-primaria

- secondaria

-terziaria

- quaternaria



struttura primaria

è definita dalla sequenza di amminoacidi, ilo cui numero può variare da 30 a oltre 10000, ogni proteina, è quindi distinta dalle altre per il tipo di amminoacidi presenti e per posizione che ciascuno occupa all'interno della catena peptidica.



struttura secondaria

è la conformazione nello spazio che la catena proteica assume a causa della formazione di legami tra i gruppi NH e C=O dei suoi legami peptidici. questi legami inducono la catena a piegarsi localmente in strutture che assumono la forma a spirale (alfa elica, con alfa in simbolo) o foglietto piatto (lamina o foglietto beta, con beta in simbolo). le proteine caratterizzate da struttura secondaria, a elica o a foglietto, sono dette fibrose, perchè possiedono una forma allungata e proprietà meccaniche adatte a resistere alla trazione; hanno una varietà limitata di amminoacidi che si ripetono più volte. l'alfa elica contiene catene laterali cosicchè assuma una forma a molla. una conformazione di questo tipo si può osservare nelle alfa cheratine (capelli e unghie e strato superficiale della pelle), ricche dell'amminoacido cisteina. le beta-cheratine sono contenute nelle penne degli uccelli, nelle squame dei rettili e nella seta prodotta dai bachi e dai ragni. la proteina della sta è ricca di glicina. un'altra proteina fibrosa è il collagene, la più abbondante proteina animale. è il componente principale del derma, dei tendini, della cartilagine e delle cornea dell'occhio. il collagene è formato da 3 catene polipeptidiche legate tra loro e creano una struttura resistente tanto quanto l'acciaio.



struttura terziaria

è la conformazione nello spazio che la catena proteica assume ripiegandosi su se stessa a causa dell'interazione di gruppo -R. la struttura viene stabilizzata dalla creazione di legami covalenti -SH (definiti ponti disolfuro). in qeusto modo la molecola proteica attua sempre il maggior numero di interazioni possibili con l'ambiente circostante e raggiunge la conformazione più stabile. le proteine assumono la forma di un gomitolo e sono dette globulari. un tipico esempio di proteine in struttura terziaria sono gli enzimi. anche gli anticorpi sono proteine globulari. le proteine possono essere soggette a denaturazione. avviene a causa di temperature elevate o enormi variazioni di pH, la proteina perde la sua struttura tridimensionale e si inattiva. non appena le condizioni ritornano normali si attiva di nuovo.



struttura quaternaria

è la struttura formata da 2 o più catene polipetidiche, cioè subunità distinte, unite fra loro mediante legami non covalenti. un tipico esempio di proteine in struttura quaternaria è l'emoglobina, composta da 4 subunità, 2 di tipo alfa e 2 di tipo beta.

struttura primaria: gli amminoacidi formano una catena semplice.

struttura secondaria: la catena può essere ad elica o più raramente a foglio pieghettato.

struttura terziaria: la catena si ripiega su se stessa a causa di legami intramolecolari...questa struttura è la più importante perchè stabilisce la funzione della proteina

struttura quaternaria: è costituita da più unità di strutture terziarie, in pratica.

I vertebrati possiedono un meccanismo di difesa contro parassiti estranei come batteri e virus, noto come sistema immunitario. Il suo funzionamento implica tre proprietà principali:

1) il riconoscimento specifico di molecole estranee, che comporta la discriminazione tra proprio (self) e non proprio (non-self);

2) la capacità di distruggere parassiti estranei ;

3) un meccanismo mnemonico che consente una rapida risposta ad una eventuale seconda infezione da parte dello stesso parassita.

Gli invasori estranei vengono riconosciuti mediante un legame stretto e specifico delle proteine del sistema immunitario con molecole specifiche dell'organismo estraneo. Tali proteine sono detti anticorpi, noti anche come immunoglobuline. Questi si trovano sulla superficie delle cellule B e agiscono come recettori per gli antigeni, cioè qualunque sostanza estranea capace di indurre la formazione di anticorpi adatti a reagire specificamente con essa. Ogni antigene viene riconosciuto in maniera selettiva solo dall'anticorpo specificamente formato contro di esso e non da altri anticorpi.











STRUTTURA FONDAMENTALE DELLE IMMUNOGLOBULINE (Ig)



La struttura fondamentale delle Ig consiste di due catene leggere identiche L (in blu) e di due catene pesanti identiche H (in giallo e ciano), legate insieme da ponti disolfuro (in rosso ,



Le catene leggere sono costituite da un dominio ammino-terminale variabile Vl (in blu) e un dominio carbossi-terminale costante Cl (in celeste), mentre

le catene pesanti sono costituite da un dominio variabile Vh (in verde) seguito da tre domini costanti Ch1,Ch2,Ch3 (in rosa,fucsia,rosso).

I domini variabili non presentano una variabilità uniforme su tutta la loro lunghezza. In particolare, tre piccole regioni mostrano una variabilità molto più alta del resto della catena; esse sono dette regioni ipervariabili, o regioni determinanti la complementarità, CDR1-CDR3. Esse variano sia per dimensioni che per sequenza nelle differenti Ig e sono le regioni che determinano la specificità delle interazioni antigene-anticorpo.

I domini costanti, invece, presentano una significativa identità di sequenza sia l' uno con l' altro sia rispetto ai domini costanti delle catene immunoglobuliniche di differenti classi



Tutti i domini costanti sono formati da sette filamenti b disposti in modo tale che quattro filamenti b formano un foglietto e tre filamenti b formano un secondo foglietto. I due foglietti sono strettamente accoppiati l'uno con l'altro e sono uniti insieme da un ponte disolfuro tra il sesto filamento b del foglietto a tre filamenti b e il secondo filamento b del foglietto a quattro filamenti b. Anche se la struttura reale consiste di due foglietti b separati, è conveniente considerare la sua topologia nella forma di botte a chiave greca.

La struttura complessiva del dominio variabile è molto simile a quella del dominio costante, ma vi sono nove filamenti b invece di sette.